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Dernière mise à jour : Mai 2021

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Unité de Nutrition Humaine

Zone de texte éditable et éditée et rééditée

Dr Cécile POLGE

Activité de recherche

Dr Cécile POLGE

POLGE Cecile

Email : contact
Tel : +33(0)4 73 62 42 18

La protéolyse joue un rôle majeur dans le contrôle de la croissance ou de l'atrophie musculaire. Cependant, les mécanismes de régulation de la protéolyse par les nutriments, les facteurs hormonaux et/ou l'activité musculaire sont encore peu connus. Nos travaux indiquent que le système protéolytique ubiquitine-protéasome dépendant (UPS) est responsable de la dégradation des protéines contractiles majeures. L'UPS est un système complexe hautement régulé, formé de plus d'un millier de protéines qui joue un rôle crucial dans le contrôle de la masse musculaire. Nous étudions les mécanismes de régulation de l’UPS, ainsi que la coordination possible de cette voie avec les autres systèmes protéolytiques (notamment la voie lysosomale et les caspases). Nous recherchons également des marqueurs des fontes protéiques musculaires, et en particulier de la sarcopénie (fonte musculaire associée au vieillissement).

La compréhension des mécanismes régulant la masse protéique musculaire est nécessaire pour maintenir la force musculaire au cours de différents états cataboliques d'origine pathologique fréquemment rencontrés en clinique humaine (cancers, infections, traumatismes, insuffisance rénale, etc.), ou d'origine physiologique (sarcopénie).

Le but ultime de nos travaux est donc de limiter ou prévenir les pertes protéiques musculaires observées au cours de ces états cataboliques, mais aussi de restaurer la fonction musculaire après une agression. Nos travaux ont donc d'importantes applications dans le domaine de la santé avec une réduction des durées d’hospitalisation et une amélioration de l'efficacité des traitements se traduisant par une diminution des coûts de santé.
Nous disposons d’une variété de modèles in vitro, cellulaires (C2C12, L6), animaux (rongeurs; suspension, immobilisation,…) et humains (biopsies ). Nous sommes également spécialisés dans l'étude des interactions protéine-protéine par différentes approches dont la SPR (Biacore).
 

Activités de recherche

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Le système ubiquitine protéasome (UPS) ayant un rôle important lors de l'atrophie musculaire il est donc une cible intéressante pour lutter contre une hyper protéolyse. Les substrats de l'UPS destinés à la dégradation sont marqués par une chaîne d'ubiquitine grâce à l'action coordonnée d'une cascade enzymatique E1-E2-E3. Les protéines ainsi polyubiquitinées sont alors dégradées par le protéasome. L’UPS régule de nombreux processus cellulaires et le protéasome est commun à toutes les protéines dégradées par cette voie. Cibler le protéasome reviendrait donc à inhiber l'ensemble de la voie UPS, ce qui serait toxique pour les cellules. Au contraire, les couples E2/E3 (respectivement 35 et > 600 enzymes) assurent la spécificité d'action de l'UPS, l’enzyme E3 reconnaissant le substrat tandis que l'enzyme E2 définit le type de chaîne d'ubiquitine formé. Les couples E2-E3 sont donc des cibles potentielles pour lutter contre l'atrophie musculaire.

Nous avons démontré que l'actine est un substrat de l'UPS dans des myotubes en culture et chez l'homme, et que l’E3 muscle-spécifique MuRF1 cible le pool d’actine myofibrillaire (Polge et al, 2011). Nous voulons identifier les enzymes E2 qui collaborent avec MuRF1 lors de situations cataboliques. Nous avons analysé les E2s fortement exprimées dans le muscle squelettique et montré que six E2s (UBE2A, UBE2B, UBE2D1, UBE2D2, UBEG1 et UBE2J1) sont surexprimées dans des myotubes en état catabolique. De plus, nous avons démontré que UBE2B est surexprimée en situation d'atrophie modérée et qu’elle participe à la dégradation du pool d’actine cytoplasmique indépendamment de MuRF1. Ceci suggère que différents couples E2-E3 ciblent des pools distincts d'actine (Polge et al, 2015). En utilisant des approches complémentaires, nous avons récemment identifié des enzymes E2 interagissant avec MuRF1 et nous étudions leur capacité à cibler les principales protéines contractiles (actine, chaînes lourdes de myosine, ...) in vitro et in vivo.
 

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