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Les diverses étapes de maturation et de repliements des protéines impliquent des glycosylations et la formation de ponts disulfures qui débutent dans le réticulum endoplasmique (RE). Ces processus peuvent être impactés par les conditions environnementales, comme de fortes températures, et altérer la maturation des protéines pouvant notamment conduire à une modification du réseau de gluten. Lors du stress du RE pouvant être engendré par un taux trop important de protéines malformées, une voie de régulation cellulaire, appelée Unfolded Protein Response (UPR), est activée. L’objectif est d’étudier l’implication de cette voie dans la maturation des protéines de réserve. Pour cela, nous évaluons le niveau d’expression des gènes de la voie UPR dans des lignées contrastées pour la taille des polymères qui seront identifiées (projet FSOV GlutNSafe). A terme, ces gènes pourront servir de biomarqueurs de phénotypage de l’effet de fortes températures sur la maturation des protéines de réserve.

Chez les eucaryotes, il est estimé qu’environ 1/3 du total des protéines correspond à des protéines sécrétées ou membranaires. La synthèse de cette classe de protéines débute dans le cytoplasme puis se poursuit dans le réticulum endoplasmique (RE) où ces protéines subissent des étapes de maturation et de repliement corrects. Des stress abiotiques, tels qu’un stress thermique, entraînent une accumulation de protéines non-repliées ou mal-repliées (Unfolded ou misfolded proteins) conduisant à un stress du RE (RE stress). En réponse à ce stress, la cellule réagit, d’une part en augmentant la production de protéines chaperonnes et d’autre part, en limitant le flux de protéines arrivant dans le RE via un phénomène de protéolyse appelé ER-Associated-Degradation (ERAD).